Enzym transportujący kwas w błonie śluzowej żołądka człowieka.

Izolacja frakcji mikrosomalnej z błony śluzowej żołądka, a następnie wirowanie w gradiencie gęstości dała pęcherzykowaty preparat błonowy wolny od mitochondrialnych markerów, zawierający aktywowaną K +, niewrażliwą na ouabainę ATPazę o aktywności 20,7 uwolnionego Mlol P1 / mg białka na godzinę. Elektroforeza żelu siarczanu dodecylu wykazała, że ludzkie pęcherzyki błony żołądkowej zawierały główny polipeptyd o wielkości 110 000 daltonów, co stanowiło około lub równe 30% całkowitego białka wybarwionego i było fosforylowane przez [gamma-32P] ATP i defosforylowane w obecności K +. Mikroskopia elektronowa ujawniła obecność pęcherzyków o średnim rozmiarze 0,13 mikrometra. Dodanie 0,65 mikroM ATP do tego preparatu pęcherzykowego spowodowało pobranie 17 nmol H + / mg białka, które było zależne od obecności K +. Gradient został rozproszony przez połączenie walinomycyny i protonoforu po spożyciu ATP. Inkubacja utrwalonych ludzkich fragmentów kostnych lub ludzkiej biopsji żołądka z monospecyficznym przeciwciałem z błon żołądkowych świni, a następnie skoniugowana z fluoresceiną kozim anty-króliczym gamma-globuliną, wykazała barwienie fluorescencyjne w środkowej części gruczołów żołądkowych. Dane te wskazują, że ludzki żołądek zawiera ATPazę transportową H + o cechach podobnych do tych ustalonych dla niższych gatunków
[podobne: kreatynina egfr, larix lubliniec, ekowod namysłów ]