Hamowanie fagocytozy cząstek G dopełniacza C3 lub immunoglobuliny G i wiązania C3bi przez przeciwciała monoklonalne z glikoproteiną błonową monocyt-granulocyt (Mol).

Zdarzenia prowadzące do fagocytozy cząstek dopełniacza (C3) – lub IgG po ich interakcji ze specyficznymi receptorami powierzchniowymi komórki są słabo poznane. Dwa mysie przeciwciała monoklonalne (IgM i IgG2a) na ludzki antygen różnicujący na powierzchni granulocytów i monocytów (Mol) zahamowały spożycie przez granulocyty zarówno oleju Red O cząstek opsonizowanych normalną surowicą ludzką lub IgG i erytrocytów owczych uczulonych IgG. Ponadto, specyficznie hamowali rozetę między fagocytami i owczymi erytrocytami pokrytymi C3bi, fragmentem składnika dopełniacza C3, wytworzonego przez cięcie C3b z inaktywatorem C3b i białkiem beta IH. Te monoklonalne przeciwciała anty-Mol nie hamowały pośredniczonego przez receptor IgG Fc, C3b lub C3d wiązania erytrocytów powleczonych odpowiednimi białkami. Fragment Fab monoklonalnego przeciwciała IgG2a hamował nieutoksyczne uwalnianie enzymu z granulocytów, gdy te komórki były stymulowane zymosanem powleczonym C3bi. Przeniesienie elektroforetycznego polimorfojądrowego leukocytowego detergentowego lizatu do nitrocelulozy, a następnie immunofiksacja monoklonalnym przeciwciałem, wykazała, że przeciwciała te były skierowane do glikoproteiny o masie cząsteczkowej 155,000 mol. Ta struktura błony powierzchniowej wydaje się być zaangażowana w fagocytozę zależną od receptora Fc i C3 i blisko związana z receptorem C3bi.
[przypisy: zniesiona lordoza lędźwiowa, telico żywiec, saniko myszków ]